эрнс-Смит аргументировано доказал, что первоначальные репликаторы были неорганическими минеральными кристаллами, с более поздней узурпацией ДНК, вступившей в главную роль, когда жизнь эволюционировала до пункта, где такой переход под генетический контроль стал возможным. Я не буду приводить здесь его доводы, частично потому что я уже сделал свою лучшую попытку в «Слепом часовщике», но также и по более веской причине. Кэрнс-Смит приводит наиболее ясные из прочитанных мною доводов, что самовоспроизведение имело первостепенное значение, и ДНК должна была иметь какого-либо предшественника, природа которого неизвестна, с оговоркой, что тот демонстрировал истинную наследственность. Я считаю позором, что эта неопровержимая часть его аргументов стала связанной в общественном сознании с его более спорными и спекулятивными доводами в пользу минеральных кристаллов в качестве предшественников.
Я не имею ничего против минеральной теории кристаллов, и я разъяснял ее ранее, но что я действительно хочу подчеркнуть, это первенствующую роль репликатора, и есть большая вероятность, что была более поздняя передача управления к ДНК от некоторого предшественника. Я могу подробнее остановиться на этом вопросе, преднамеренно перейдя в этой книге к различным специфическим теориям того, каким мог быть тот предшественник. Каковы бы ни были ее основные достоинства как первоначального репликатора, РНК, конечно, лучший кандидат, чем ДНК, и она была взята за образец предшественника многими теоретиками в их так называемом «мире РНК». Чтобы представить теорию мира РНК, я должен отвлечься на ферменты. Если репликатор – звезда жизненного шоу, то ферменты играют одну из главных ролей, более чем просто второстепенную роль.
Жизнь крайне зависит от виртуозной способности ферментов катализировать биохимические реакции довольно вычурным способом. Когда я впервые узнал о ферментах в школе, расхожее (и, на мой взгляд, ошибочное) мнение, что наука должна преподаваться на основе обыденных примеров, подразумевало, что мы плевали в воду, чтобы продемонстрировать способность слюнного фермента амилазы переваривать крахмал и образовывать сахар. От этого мы получили впечатление, что фермент похож на агрессивную кислоту. Биологические стиральные порошки, которые используют ферменты, чтобы вываривать грязь из одежды, создают такое же впечатление. Но это – разрушительные ферменты, служащие для расчленения больших молекул на их меньшие составляющие. Конструктивные ферменты вовлечены в синтез больших молекул их меньших компонентов, и они делают это, ведя себя как «автоматизированные антрепренеры», и я объясню почему.
Внутренность клетки содержит раствор из тысяч различного рода молекул, атомов и ионов. Они могли бы попарно объединяться друг с другом почти бесконечным числом различных способов, но в основном они этого не делают. Таким образом, есть огромный ассортимент потенциальных химических реакций, которые могут возникнуть в клетке, но большая часть из них не происходит. Помните об этом, размышляя над следующим. В химической лаборатории на полках есть сотни бутылок, все надежно закупоренные, таким образом их содержимое не сталкивается друг с другом, если химик не желает этого, когда добавляет порцию из одной бутылки к порции из другой. Вы можете сказать, что полки в химической лаборатории также предоставляют огромный ассортимент потенциальных химических реакций, которые могут возникнуть. И снова большая часть из них не происходит.
Но представьте себе, что Вы берете все бутылки со всех полок и выливаете их в один чан, наполненный водой. Нелепый акт научного вандализма, все же такой чан в значительной степени являет собой то, что происходит в живой клетке (Хотя, по общему признанию, с большим количеством мембран, которые усложняют картину.). Сотни компонентов тысяч потенциальных химических реакций не удерживаются в отдельных бутылках в ожидании требуемых реакций друг с другом. Вместо этого они все время смешиваются в одном общем пространстве. Но, тем не менее, они ожидают, в основном не вступая в реакцию, пока этого не требуется, как будто находятся в реальных бутылках. Нет никаких реальных бутылок, но есть ферменты, работающие как автоматизированные антрепренеры, или мы могли бы даже назвать их автоматизированными лаборантами. Ферменты способны к распознаванию, почти так же, как радиоприемник, когда ловит отдельные радиостанции, игнорируя сотни других сигналов, одновременно бомбардирующих его антенну неразберихой несущих частот.
Предположим, что есть важная химическая реакция, в которой компонент А объединяется с компонентом B, чтобы образовать продукт Z. В химической лаборатории мы добиваемся этого, взяв с одной полки бутылку с этикеткой А, а с другой полки бутылку с этикеткой B, смешав их содержимое в чистой колбе и обеспечив другие необходимые условия, такие как высокая температура или взбалтывание. Мы добиваемся определенной реакции, которая нам нужна, взяв только две бутылки с полки. В живой клетке много молекул А и много молекул B, плавающих в окружающей жидкости среди огромного разнообразия молекул, где они могут встретиться, но даже при встрече объединяются редко. В любом случае, их встреча не более вероятна, чем тысячи других возможных комбинаций. Теперь мы вводим фермент, названный abzase, который конкретно приспособлен, чтобы катализировать реакцию A+B=Z. В клетке есть миллионы молекул abzase, и каждая действует как автоматизированный лаборант. Каждый лаборант abzase захватывает одну молекулу, не с полки, но свободно плавающую в клетке. Затем он захватывает дрейфующую молекулу B. Он твердо удерживает А своими захватами так, чтобы тот был обращен в определенном направлении. И так же твердо он удерживает B, чтобы он примыкал к A только в правильном положении и ориентации, чтобы скрепить с A и создать Z. Фермент также может делать другие вещи – аналогично лаборанту-человеку уметь обращаться с мешалкой или зажигать Бунзеновскую горелку. Он может образовать временное химическое соединение с A или B, обмениваясь атомами или ионами, которые, в конечном счете, возвращаются, таким образом, получается, что фермент остается таким же, как был, катализатором. В результате всего этого в определенной формы «захватах» молекулы фермента образуется новая молекула Z. Тогда лаборант выпускает новый продукт Z в жидкость и ждет проплывающий мимо другой компонент А, после чего захватывает его, и цикл возобновляется.
Если бы не было никакого автоматизированного лаборанта, то свободно плавающий A иногда врезался бы в свободно плавающий B при правильных условиях образования соединения. Но такое случайное событие было бы редким, не более обычным, чем случайные столкновения с большим количеством других потенциальных партнеров, в которых либо A, либо B могли бы участвовать. Возможно, столкновение с C и создание Y. Или B мог бы врезаться в D и образовать X. Благодаря случайному медленному перемещению все время создается небольшое количество Y и X. Но все зависит от присутствия лаборанта, фермента abzase. В присутствии abzase Z ставится на поток (с точки зрения клетки) в промышленных количествах: фермент обычно спонтанно увеличивает норму реакции в пределах от миллиона до триллиона раз. Если бы был введен другой фермент, acyase, то A соединился бы с C вместо B, снова же на скорости быстро мчащегося ленточного конвейера, создавая щедрый запас Y. Это все те же молекулы А, о которых мы говорили, не ограниченные бутылкой, но свободно объединяющиеся с B или с C, в зависимости от того, какой фермент присутствует для их захвата.
Скорости выработки Z и Y будут, поэтому, зависеть, кроме всего прочего, от того, сколько каждых из двух конкурирующих лаборантов, abzase и acyase, плавает в клетке. А это зависит от того, какой из двух генов включен в ядре клетки. Однако все немного сложнее: даже если молекула abzase присутствует, она может быть инактивирована. Один способ, которым это может случиться, состоит в том, что появляется другая молекула и занимает активную «впадину» фермента. Это – как если бы на автоматизированного лаборанта временно надели наручники. Наручники напоминают мне, между прочим, необходимость исполнить ритуал, предупреждающий что, как всегда бывает с метафорами, есть риск, что «автоматизированный лаборант» может ввести в заблуждение. У молекулы фермента фактически нет рук, чтобы их протягивать и захватывать компоненты, такие как A, уже не говоря о надевании наручников. Вместо этого у него есть специальные зоны на поверхности, к которой A, скажем, обнаруживает сродство, или из-за аккуратного физического соответствия впадине определенной формы, или еще из-за какой-то неясной химической особенности. И это сродство может быть временно сведено на нет способами, которые напоминают преднамеренное переключение выключателя.
Большинство молекул фермента – механизмы особого назначения, которые делают только один продукт: скажем, сахар или жир; пурин или пиримидин (стандартные блоки ДНК и РНК), или аминокислоты (двадцать из них – стандартные блоки природных белков). Но некоторые ферменты больше похожи на программируемые станки, требующие перфоленту, на которой указано, что им делать. Самые выдающийся среди них – рибосомы (Кратко объясненные в «Рассказе Taq».), большие и сложные станки, построенные и из белка и из РНК, которые сами создают белки. Аминокислоты, стандартные блоки белков, уже сделанные ферментами специального назначения и плавающие повсюду в клетке, могут быть захвачены рибосомой. Перфолентой служит РНК, конкретно «информационная РНК» (иРНК). Информационная лента, сама скопировавшая информацию с ДНК в геноме, вводит данные в рибосому и, когда она проходит через «считывающую головку», соответствующие аминокислоты собираются в белковую цепь в порядке, заданном лентой, использующей генетический код.
То, как эта спецификация работает, известно, и это замечательно. Есть набор маленьких транспортных РНК (тРНК), каждая длиной приблизительно 70 оснований. Каждая из тРНК избирательно присоединяется к одному и только одному из двадцати видов обычных аминокислот. На другом конце молекулы тРНК находится «антикодон», триплет, точно дополняющий короткую последовательность иРНК (кодон), который определяет специфическую аминокислоту согласно генетическому коду. Когда лента иРНК движется через считывающую головку рибосомы, каждый кодон иРНК связывается с тРН